Plath, Kathrin: Zum Mechanismus der Translokation von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum der Hefe

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LEBENSLAUF

KATHRIN PLATH

geboren am 2. Mai 1971 in Brandenburg/Havel, ledig

deutsche Staatsangehörigkeit

Aug. 1989

Erwerb der allgemeinen Hochschulreife (Abitur) in Brandenburg

Sept.1989 - Aug. 1990

Studium der Synthesechemie an der Humboldt-Universität zu Berlin

Sept.1990 - Juni 1994

Studium der Biochemie an der Humboldt-Universität zu Berlin

Juni 1994

Hochschulabschluß als Diplombiochemikerin

Diplomarbeit in der Arbeitsgruppe von Prof. Matthias Gaestel

am Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin in Berlin zum Thema:

“Untersuchungen zur Funktion und Struktur der MAP-Kinase aktivierten Proteinkinase 2“

Juli 1994 - Okt.1994

Praktikum im Department of Pharmacokinetics and Drug Metabolism

bei der Pharmaceutical Division der Bayer Corporation, West Haven, USA

Nov.1994 - Feb.1995

Fortsetzung der im Diplom begonnen wissenschaftlichen Arbeiten

in der Arbeitsgruppe von Prof. M. Gaestel

März 1995 - Aug.1995

Beginn der vorliegenden Doktorarbeit in der Arbeitsgruppe

Von Prof. Tom Rapoport am Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin in Berlin

seit Sept. 1995

Fortführung der Doktorarbeit in der Arbeitsgruppe von

Prof. Tom Rapoport im Department of Cell Biology, Harvard Medical School, Boston,

USA (März 95 - Dez. 1998, Stipendiat des Max-Delbrück Centrums in Berlin)


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VERÖFFENTLICHUNGEN

Engel, K., Plath, K., Gaestel, M. (1993). The MAP kinase-activated protein kinase 2 contains a proline-rich SH3-binding domain. FEBS Lett. 336:143-147.

Plath, K., Engel, K., Schwedersky, G., Gaestel, M. (1994). Characterization of the proline-rich region of mouse MAPKAP kinase 2: influence on catalytic properties and binding to the c-abl SH3 domain in vitro. Biochem Biophys. Res. Commun. 203:1188-1194.

Engel, K., Schultz, H., Martin, F., Kotlyarov, A., Plath, K., Hahn, M., Heinemann, U., Gaestel, M. (1995). Constitutive activation of mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase 2 by mutation of phosphorylation sites and an A-helix motif. J. Biol. Chem. 270:27213-27221.

Finke, K.*, Plath, K.*, Panzner, S., Prehn, S., Rapoport, T.A., Hartmann, E., Sommer, T. (1996). A second trimeric complex containing homologs of the Sec61p complex functions in protein transport across the ER membrane of S. cerevisiae. EMBO J. 15:1482-1494. (*both authors contributed equally to this work)

Hanein, D., Matlack, K.E., Jungnickel, B., Plath, K., Kalies, K.U., Miller, K.R., Rapoport, T.A., Akey, C.W. (1996). Oligomeric rings of the Sec61p complex induced by ligands required for protein translocation. Cell 87:721-732.

Matlack, K.E., Plath, K., Misselwitz, B., Rapoport, T.A. (1997). Protein transport by purified yeast Sec complex and Kar2p without membranes. Science 277:938-941.

Plath, K., Mothes, W., Wilkinson, B.M., Stirling, C.J., Rapoport, T.A. (1998). Signal sequence recognition in posttranslational protein transport across the yeast ER membrane. Cell 94:795-807.

Matlack, K.E.S., Misselwitz, B., Plath, K., Rapoport, T.A. (1999) BiP acts as a molecular ratchet during posttranslational transport of prepro-alpha-factor across the ER membrane. Cell, in press.


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