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Dissertation

Autor(en): Yvonne Zilliges
Titel: Molekulare Funktionsanalyse von Microcystin in Microcystis aeruginosa PCC 7806
Gutachter: Elke Dittmann; Martin Hagemann; Hans von Döhren
Erscheinungsdatum: 18.06.2008
Volltext: pdf (urn:nbn:de:kobv:11-10090406)
Fachgebiet(e): Biowissenschaften, Biologie
Schlagwörter (ger): Microcystin, Microcystis PCC 7806, Proteomische Analysen, Calvin-Zyklus, Microcystin-bindende Proteine, Zell-Zell-Interaktionen
Schlagwörter (eng): Microcystin, Microcystis PCC 7806, Proteomic analysis, Calvin Cycle, Microcystin binding proteins, Cell-cell interactions,
Einrichtung: Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I
Zitationshinweis: Zilliges, Yvonne: Molekulare Funktionsanalyse von Microcystin in Microcystis aeruginosa PCC 7806; Dissertation, Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I , publiziert am 18.06.2008, urn:nbn:de:kobv:11-10090406
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Abstract (ger):
Microcystine sind die wohl bekanntesten cyanobakteriellen Toxine. Sie werden im Wesentlichen durch die im Süßwasser weltweit verbreitete, koloniebildende Gattung Microcystis synthetisiert. Die biologische Funktion dieser Peptide ist jedoch ungeklärt. In dieser Studie wurde die Fragestellung erstmals über einen globalen Ansatz auf molekularer Ebene analysiert. Die proteomischen Analysen zwischen M. aeruginosa PCC 7806/ Wildtyp und einigen Microcystin-freien Mutanten deuten auf eine physiologische Rolle der Microcystine. Microcystine beeinflussen die Abundanz zahlreicher Proteine. Prominentester Vertreter ist RubisCO – Schlüsselenzym des Calvin Zyklus. RubisCO und andere im 2D selektierte Proteine konnten außerdem als mögliche zelluläre Bindepartner des Microcystins identifiziert werden. Möglicherweise bindet MC an bestimmte Cysteinreste dieser Proteine. Mit dem Knockout der mcy-Gene geht außerdem eine Überexpression eines Morphotyp-spezifischen Proteins einher, das MrpC genannt wurde. Dieses Protein vermittelt möglicherweise Zell-Zell-Interaktionen in Microcystis.
Abstract (eng):
Microcystins are the most common cyanobacterial toxins found in freshwater lakes and reservoirs throughout the world. They are frequently produced by the unicellular, colonial cyanobacterium Microcystis; however, the role of the peptide for the producing organismen is poorly understood. In this study we describe the first global approach to investigate this topic on a molecular level. Proteomic studies with M. aeruginosa PCC 7806 wild-type and several microcystin-deficient mutants indicated a physiological function for microcystin. Microcystin was shown to influence the abundance of several proteins which have an intra- or extracellular function. A prominent candidate is RubisCO, the key enzyme of the calvin cycle. RubisCO and other proteins, initially selected by 2D analysis, are putative cellular binding partners of microcystin. A potentially interaction mechanismen is the kovalent binding of microcystin to cysteine residues of the protein. Moreover, several knockouts of microcystin biosynthesis genes result in an overexpression of a putative morpho-type specific factor, named MrpC. This protein possibly mediates cell-cell interactions in Microcystis.
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