edoc-Server der Humboldt-Universität zu Berlin

Dissertation

Autor(en): Stefanie Seitz
Titel: Connecting the histone acetyltransferase complex SAS-I to the centromere in S. cerevisiae
Gutachter: Ann Ehrenhofer-Murray; Francis Stewart; Harald Saumweber
Erscheinungsdatum: 11.11.2004
Volltext: html (urn:nbn:de:kobv:11-10038508)
pdf (urn:nbn:de:kobv:11-10034535)
Fachgebiet(e): Biowissenschaften, Biologie
Schlagwörter (ger): Epigenetik, Centromer, Histon Acetylierung, Chromatin Assemblierung, Histon Code
Einrichtung: Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I
Zitationshinweis: Seitz, Stefanie: Connecting the histone acetyltransferase complex SAS-I to the centromere in S. cerevisiae; Dissertation, Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I , publiziert am 11.11.2004, urn:nbn:de:kobv:11-10034535
Metadatenexport: Um den gesamten Metadatensatz im Endnote- oder Bibtex-Format zu speichern, klicken Sie bitte auf den entsprechenden Link. Endnote   Bibtex  
print on demand: Wenn Sie auf dieses Icon klicken, können Sie ein Druckexemplar dieser Publikation bestellen.
Diese Seite taggen: Diese Icons führen auf so genannte Social-Bookmark-Systeme, auf denen Sie Lesezeichen anlegen, persönliche Tags vergeben und Lesezeichen anderer Nutzer ansehen können.
  • connotea
  • del.icio.us
  • Furl
  • RawSugar

Abstract (ger):
Die essentielle Histon H3 Variante Cse4 ersetzt am Centromer das Standard Histon H3 und bildet zusammen mit Histon H4 funktionelle Cse4-H4 Tetramere aus. In dieser Studie konnte gezeigt werden, das Cse4 über seinen einzigartigen N-Terminus mit zwei Komponenten des Histon-Acetyltransferase-Komplexes SAS-I interagiert: der enzymatischen Untereinheit Sas2 und Sas4. Mutationen innerhalb des atypischen C2HC Zink-Fingers oder der HAT-Aktivierungsdomäne von Sas2 verhindern eine Bindung an Cse4, obwohl mit Hilfe von Co-Immunopräzipitationsexperimenten eine indirekte Interaktion nachgewiesen werden konnte. Weiterhin wurde gezeigt, dass Cse4 mit Cac1, der größten Untereinheit des Chromatin-Assemblierungsfaktors CAF-I und Asf1 interagiert - zwei Histon Chaperonen, die Histon H3 und H4 in Chromatin assemblieren. Unsere Ergebnisse lassen weiterhin auf eine separate Rolle von Cac1, unabhängig von den beiden anderen Untereinheiten schließen. Die Interaktion von Cse4 und Ctf19 wird durch eine Deletion von Sas2 verhindert. Ebenfalls kann die Temperatur-Sensitivität eines cse4-103 mutierten Hefestamms durch eine Sas2-Deletion partiell supprimiert. Somit kann man darauf schließen, dass Sas2 eine Funktion bei der Stabilisierung des Centromers aufweist. Die bisherigen Ergebnisse lassen die Frage aufkommen, ob Cse4 in der Zelle acetyliert ist und ob es möglicherweise als Histon H3 Variante ebenfalls ein Substrat von SAS-I darstellt. Wir konnten zeigen, dass Cse4 tatsächlich in einem acetylierten Status vorliegt, ob SAS-I jedoch für die Acetylierung verantwortlich ist bleibt nachzuweisen.
Abstract (eng):
The essential histone H3 variant Cse4 plays a crucial role at the centromere in S. cerevisiae, where it replaces histone H3 in that it assembles centromere specific (Cse4-H4)2 tetrameres. We found in our study that the histone H3 variant was able to interact over its unique N-Terminus with two subunits of the histone acetyltransferase complex SAS-I: Sas2 and Sas4. Mutations within the acetyl-CoA binding site (HAT domain) or the zink-finger of Sas2 disrupted the binding to Cse4, although an indirect interaction was found with co-immunoprecipitation experiments. Additionally, the N-terminus of Cse4 interacted with Cac1, the largest subunit of the chromatin assembly factor CAF-I and Asf1 - two histone chaperones that assemble histones H3 and H4 into nucleosomes. Our findings further suggest a role of Cac1 independent of Cac2 and Cac3 as no binding to Cse4 could be detected. A role for Sas2 at the centromere was further confirmed in that a sas2 deletion (sas2 delta) disrupted the binding of Cse4 to Ctf19. Additionally, sas2 delta partially rescued the temperature sensitivity of a cse4-103 mutated strain at elevated temperatures, suggesting a role for Sas2 in improving centromere stability. An important question resulted from our studies: is Sas2 able to acetylate the histone H3 variant Cse4 ? We have circumstantial evidence that Cse4 was indeed acetylated in the cell, but whether Sas2 accounts for the acetylation remains to be determined.
Zugriffsstatistik: Die Daten für die Zugriffsstatistik der einzelnen Dokumente wurden aus den durch AWStats aggregierten Webserver-Logs erstellt. Sie beziehen sich auf den monatlichen Zugriff auf den Volltext sowie auf die Startseite. Die Zugriffsstatistik wird nicht standardisiert erfasst und kann maschinelle Zugriffe enthalten.
 
Bei Formatversionen eines Dokuments, die aus mehreren Dateien bestehen (insbesondere HTML), wird jeweils der monatlich höchste Zugriffswert auf eine der Dateien (Kapitel) des Dokuments angezeigt.
 
Um die detaillierten Zugriffszahlen zu sehen, fahren Sie bitte mit dem Mauszeiger über die einzelnen Balken des Diagramms.
Startseite: 7 Zugriffe HTML: 425 Zugriffe PDF: 2 Zugriffe HTML: 465 Zugriffe Startseite: 5 Zugriffe HTML: 702 Zugriffe PDF: 1 Zugriffe Startseite: 8 Zugriffe HTML: 920 Zugriffe PDF: 5 Zugriffe Startseite: 10 Zugriffe HTML: 797 Zugriffe PDF: 8 Zugriffe Startseite: 4 Zugriffe HTML: 410 Zugriffe PDF: 7 Zugriffe Startseite: 5 Zugriffe HTML: 470 Zugriffe PDF: 4 Zugriffe Startseite: 21 Zugriffe HTML: 472 Zugriffe PDF: 5 Zugriffe Startseite: 4 Zugriffe HTML: 459 Zugriffe PDF: 2 Zugriffe Startseite: 8 Zugriffe HTML: 320 Zugriffe PDF: 10 Zugriffe Startseite: 8 Zugriffe HTML: 292 Zugriffe PDF: 9 Zugriffe Startseite: 1 Zugriffe HTML: 357 Zugriffe PDF: 7 Zugriffe Startseite: 8 Zugriffe HTML: 849 Zugriffe PDF: 5 Zugriffe Startseite: 9 Zugriffe HTML: 1258 Zugriffe PDF: 5 Zugriffe Startseite: 10 Zugriffe HTML: 1392 Zugriffe PDF: 9 Zugriffe Startseite: 7 Zugriffe HTML: 914 Zugriffe PDF: 4 Zugriffe Startseite: 3 Zugriffe HTML: 665 Zugriffe PDF: 12 Zugriffe Startseite: 1 Zugriffe HTML: 232 Zugriffe PDF: 15 Zugriffe Startseite: 2 Zugriffe HTML: 210 Zugriffe PDF: 6 Zugriffe Startseite: 3 Zugriffe HTML: 159 Zugriffe PDF: 11 Zugriffe Startseite: 2 Zugriffe HTML: 132 Zugriffe PDF: 9 Zugriffe Startseite: 4 Zugriffe HTML: 84 Zugriffe PDF: 12 Zugriffe Startseite: 5 Zugriffe HTML: 84 Zugriffe PDF: 7 Zugriffe Startseite: 8 Zugriffe HTML: 91 Zugriffe PDF: 5 Zugriffe Startseite: 1 Zugriffe HTML: 177 Zugriffe PDF: 6 Zugriffe Startseite: 3 Zugriffe HTML: 353 Zugriffe PDF: 4 Zugriffe Startseite: 5 Zugriffe HTML: 279 Zugriffe PDF: 7 Zugriffe Startseite: 4 Zugriffe HTML: 221 Zugriffe PDF: 15 Zugriffe Startseite: 7 Zugriffe HTML: 238 Zugriffe PDF: 21 Zugriffe Startseite: 1 Zugriffe HTML: 174 Zugriffe PDF: 15 Zugriffe Startseite: 3 Zugriffe HTML: 194 Zugriffe PDF: 27 Zugriffe Startseite: 5 Zugriffe HTML: 220 Zugriffe PDF: 13 Zugriffe Startseite: 2 Zugriffe HTML: 201 Zugriffe PDF: 7 Zugriffe Startseite: 7 Zugriffe HTML: 167 Zugriffe PDF: 11 Zugriffe
Jul
11
Aug
11
Sep
11
Oct
11
Nov
11
Dec
11
Feb
12
Apr
12
May
12
Jun
12
Jul
12
Aug
12
Sep
12
Oct
12
Nov
12
Dec
12
Jan
13
Feb
13
Mar
13
Apr
13
May
13
Jun
13
Jul
13
Aug
13
Sep
13
Oct
13
Nov
13
Dec
13
Jan
14
Feb
14
Mar
14
Apr
14
May
14
Jun
14
Monat Jul
11
Aug
11
Sep
11
Oct
11
Nov
11
Dec
11
Feb
12
Apr
12
May
12
Jun
12
Jul
12
Aug
12
Sep
12
Oct
12
Nov
12
Dec
12
Jan
13
Feb
13
Mar
13
Apr
13
May
13
Jun
13
Jul
13
Aug
13
Sep
13
Oct
13
Nov
13
Dec
13
Jan
14
Feb
14
Mar
14
Apr
14
May
14
Jun
14
Startseite 7   5 8 10 4 5 21 4 8 8 1 8 9 10 7 3 1 2 3 2 4 5 8 1 3 5 4 7 1 3 5 2 7
HTML 425 465 702 920 797 410 470 472 459 320 292 357 849 1258 1392 914 665 232 210 159 132 84 84 91 177 353 279 221 238 174 194 220 201 167
PDF 2   1 5 8 7 4 5 2 10 9 7 5 5 9 4 12 15 6 11 9 12 7 5 6 4 7 15 21 15 27 13 7 11

Gesamtzahl der Zugriffe seit Jul 2011:

  • Startseite – 181 (5.32 pro Monat)
  • HTML – 14383 (423.03 pro Monat)
  • PDF – 286 (8.41 pro Monat)
 
 
Generiert am 24.07.2014, 04:27:05