Fluorescence in blue light (FLU): Functional analysis of its structural domains for light and dark-dependent control of ALA synthesis

Abstract

Fluorescence in blue light (FLU) ist ein negativer Feedbackregulator der Chlorophyllbiosynthese, welcher an der Dunkelrepression der 5-Aminolävulinsäure (ALA)-Synthese beteiligt ist. FLU ist Teil eines Komplexes, der die Enzyme umfasst, welche an der Katalyse der finalen Schritte der Chlorophyllbiosynthese beteiligt sind. Drei funktionelle Domänen wurden für das Arabidopsis FLU Protein postuliert: eine Tetratricopeptid-Wiederholungsdomäne (TPR) befindet sich am C-Terminus; eine Transmembrandomäne (TM) ist am N-Terminus lokalisiert; eine Coiled-coil-Domäne (linker) liegt dazwischen. Die TPR-Domäne von FLU Domäne interagiert mit dem C-terminalen Ende der Glutamyl-tRNA Reduktase (GluTR), dem geschwindigkeitsbestimmenden Enzym der ALA-Synthese. Diese Arbeit zur Erweiterung des Wissen über die Funktion von FLU im Licht sowie über die Rolle der funktionellen Domänen von FLU bei der Inaktivierung der ALA-Synthese bei.

Fluorescence in blue light (FLU), a negative feedback regulator of chlorophyll biosynthesis, is involved in dark repression of 5-aminolevulinic acid (ALA) synthesis. FLU is part of a complex comprising the enzymes catalyzing the final steps of chlorophyll synthesis. Three functional domains were proposed in the Arabidopsis FLU protein: a tetratricopeptide repeat (TPR) domain is at the C-terminus; a transmembrane domain (TM) is at the N-terminus; a coiled-coil domain (linker) is in between. The TPR(FLU) domain interacts with the C-terminal end of glutamyl-tRNA reductase (GluTR), the rate-limiting enzyme of ALA synthesis. This thesis contributes to the extended knowledge about the function of FLU in light as well as the role of the structural domains of FLU in the inactivation of ALA synthesis.